Hubo un tiempo en el cual obtener un poco más de proteína requería consumir huevos crudos al estilo Rocky Balboa. Aun si soportaba su textura, siempre existía el riesgo de intoxicación. Por suerte, esos días han quedado muy atrás. Desde hace más de dos décadas, las proteínas se han vuelto más seguras y convenientes. Además, saben bastante mejor. Las comidas y los suplementos ricos en proteínas se han infiltrado en Internet, en los estantes de las tiendas y en los regímenes diarios de los atletas, y todo por una buena razón. Las investigaciones demuestran que la ingesta de proteínas ayuda al rápido crecimiento muscular, y en algunos casos a quemar grasas. Además, es prácticamente seguro que existen otros beneficios por comprobar. Gracias al desarrollo de la ciencia, cada vez está más claro que las diversas proteínas ofrecen diferentes beneficios; este es el motivo por el cual debería intentar probar todos los tipos que pueda.

1. Proteínas de Suero de Leche

El rey indiscutible de las proteínas. ¿Saben por qué? Porque las proteínas de suero de leche permiten una digestión rápida y simple, son una fuente rica de aminoácidos esenciales (Essential Amino Acids - EAA), incluyendo los tres aminoácidos de cadena ramificada (Branched Chain Amino Acids - BCAA), y porque contienen microfracciones que podrían traer beneficios más allá de los aminoácidos y del nitrógeno elemental. Las proteínas de suero de leche pueden hallarse en varias formas. Las marcas confiables realizarán un ultrafiltrado en el concentrado de suero de leche para conservar la textura rica y cremosa mientras que se retira parte de la grasa. Los compuestos de proteína de suero de leche han pasado por una etapa de procesado adicional para "separar" incluso más cantidad de grasa, lactosa y colesterol. Si se hidrolizan los compuestos purificados de proteína de suero de leche, se incrementa aún más la velocidad de digestión. Es por eso que los compuestos de proteína de suero de leche hidrolizados (también conocidos como péptidos) constituyen la forma más pura y rápida de digestión del suero de leche.

2. Proteínas de Caseína

Alrededor del 80% de la proteína que se encuentra en la leche es caseína. Las proteínas de caseína, también denominadas proteínas "de acción lenta" o "de liberación prolongada" porque se digieren y se absorben mucho más lentamente que otras proteínas, son de especial utilidad cuando se toman al acostarse o durante otros periodos en los que no se ingieren alimentos.

3. Proteínas de Huevo

Pregúntale a cualquier dietista cuál es la principal fuente de proteína y probablemente los huevos serán los próximos de la lista. La mayoría de los textos sobre nutrición se refieren a los huevos como el "patrón de oro" de la calidad proteica. Como tiene grandes cantidades de EAA y uno de los valores más altos de calidad proteica, no vamos a discutir. Naturalmente, los huevos, al no ser lácteos, son una gran alternativa para las proteínas del suero de leche, la caseína y la leche entera para las personas que presentan alergias a la leche o intolerancia grave a la lactosa.

4. Combinaciones de Proteínas

Si solo puede pagar un tipo de proteínas, considere una combinación. Si se combinan fuentes de proteínas de acción rápida, intermedia o lenta, las mezclas resultantes le ofrecerán una digestión de proteínas más continua que las fuentes únicas de proteína como el suero de leche, la caseína o el huevo.

5. Proteínas de Recuperación

hay combinaciones de proteínas y carbohidratos de acción rápida y con contenidos moderados de calorías diseñados específicamente para consumirse después de las rutinas de ejercicios, cuando la necesidad de nutrientes es grande y la resíntesis de glucógeno y proteínas musculares están en su pico. Algunas también contienen hidrolizados de proteínas de suero de leche e ingredientes suplementarios como la creatina, los BCAA y la glutamina para colaborar también en la recuperación y en el proceso de reconstrucción. Estos pueden incluir ingredientes complementarios como creatina, betaína y aminoácidos micronizados para ayudarlo a alcanzar el objetivo de desarrollo muscular.

[1] www.optimumnutrition.com

Cortesía: OPTIMUM NUTRITION

Guía Completa de Proteínas - v 4.0

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El hierro (Fe) es uno de los metales más abundantes de la Tierra y es un oligoelemento esencial para la mayoría de las diferentes formas vivientes y para la fisiología humana, siendo el microelemento más abundante del organismo. La cantidad promedio de Fe en nuestro organismo es de alrededor de 4,5 g, lo que representa el 0.01% del peso corporal y las reservas de este mineral se hallan en hígado, bazo y médula ósea, principalmente en forma de ferritina y en menor cantidad como hemosiderina. Globalmente, la biodisponibilidad de Fe en un adulto sano se sitúa entre el 10 y 15% del Fe de la dieta, siendo la absorción de Fe a nivel de mucosa intestinal el principal punto de regulación, dado que la cantidad de hierro que elimina el organismo diariamente es fija (entre 1-2 mg/día). El Fe presente en el organismo se puede clasificar en dos tipos. Por un parte, el Fe hemínico o Fe hemo participa en la estructura del grupo hemo o Fe unido a porfirina y proviene exclusivamente de alimentos de origen animal, de donde es fácilmente absorbible. Este Fe hemínico forma parte de la hemoglobina, mioglobina y otras enzimas tal y como se ha mencionado anteriormente, como citocromos y enzimas como catalasas y peroxidasas que participan en procesos oxidativos. Por otra parte, el Fe no hemínico o Fe no hemo tiene su fuente en alimentos de origen vegetal y animal, y se absorbe en pequeña proporción (3-8%). Su absorción se incrementa en presencia de vitamina C y otros ácidos orgánicos, ya que transforman el hierro no hemínico de su forma férrica a hierro ferroso que puede ser ya absorbido a nivel de mucosa intestinal (Ver figura 1).

Figura 1. Metabolismo del Hierro. El hierro dietario es absorbido por el intestino (duodeno) y almacenado por la ferritina en el epitelio intestinal o transportado en el plasma como transferrina. El hierro no hemínico se presenta fundamentalmente en el estado férrico en el intestino y es reducido a hierro ferroso mediante la acción de ferrireductasas. En el duodeno esta reducción se lleva a cabo principalmente por la citocromo b duodenal (DCYTB). Existen otras ferrireductasas en los enterocitos intestinales ya que se ha mostrado que ratones que carecen de DCYTB no sufren daños en la absorción de hierro. El hierro ferroso pasa a través de los enterocitos duodenales a través del transportador de metales divalentes tipo 1 (DMT1). DMT1 es miembro de la familia de proteínas transportadoras de solutos y debido a esto también se le conoce como SLC11A2. Por otro lado, el hierro hemínico es captado mediante la proteína 1 transportadora de hemo (HCP1 – heme carrier protein 1). Una vez el enterocito hemo es degradado por acción de la hemeoxigenasa se libera el hierro ferroso, el cual puede ser almacenado en el enterocito al ligarse a la ferritina o puede ser liberado a la circulación sanguínea a través de la ferroportina (también conocida como IREG1). La ferroportina también es miembro de la familia de proteínas transportadoras de solutos y su designación es SLC11A3. El hierro es transportado por el torrente sanguíneo ligado a la transferrina pero sólo lo hace en su estado férrico, así que durante el transporte a través de ferroportina el hierro ferroso es oxidado por una ferrioxidasa identificada como hefaestina (proteína dependiente de Cu2+) [6]. Ahora bien, los progenitores eritroides obtienen hierro gracias a la síntesis de hemoglobina desde la transferrina plasmática o a través del reciclaje de eritrocitos senescentes por macrófagos en la médula ósea, bazo o hígado. El hierro que está en exceso se almacena en los macrófagos como ferritina, la cual es oxidada a hemosiderina. Estos paquetes de hierro pueden ser liberados por los macrófagos cuando el metabolismo lo requiera (ej; eritropoyesis incrementada, etc.).

El Fe es un componente de la hemoglobina necesaria para transportar oxígeno, y de la mioglobina para almacenar oxígeno en el músculo y liberarlo cuando sea necesario durante la contracción. Asimismo, facilita las reacciones de transferencia de electrones en la cadena respiratoria y por lo tanto, es importante en la síntesis de ATP. El hierro forma parte de numerosas enzimas y finalmente, es indispensable en la formación y funcionalidad de los eritrocitos, debido a su elevado contenido en hemoglobina [1].

En relación al Fe y el sistema inmunitariio, en condiciones fisiológicas las células inmunocompetentes captan el Fe plasmático que circula ligado a la transferrina a través del CD71 (receptor de transferrina), a excepción de los neutrófilos, que carecen de dicho receptor y captan Fe a partir de la transferrina plasmática. Los linfocitos T en reposo no expresan CD71 ya que no requieren Fe; no obstante, cuando se produce la activación linfocitaria, en la fase G0 a G1 del ciclo celular se inicia la expresión del receptor, antes de la síntesis de DNA lo cual asegura la presencia de Fe necesario para su biosíntesis, y antes de la secreción de IL-2, citosina con actividad linfoproliferativa. Un proceso similar ocurre en las células Natural Killer (NK), que no expresan CD71 en reposo y sólo o hacen después de su activación. Los linfocitos B en reposo expresan pequeñas cantidades de receptor de transferrina, lo que indica requerimientos reducidos pero constantes de este elemento; tras una estimulación mitogénica la mayoría de linfocitos B aumenta la expresión de CD71 y por tanto la captación celular de Fe. Finalmente, los macrófagos en reposo exhiben CD71 y en situación de un entorno rico en hierro incrementan su expresión para disponer de depósitos de hierro, necesario en su actividad fagocítica y citotóxica.

Por otra parte, se ha descrito la asociación de bajos valores plasmáticos de Fe con la inhibición selectiva de la proliferación de tipo Th1 sin afectar la de linfocitos Th2. Sin embargo, también se ha establecido que valores plasmáticos elevados de Fe interfieren con la citosina interferón gamma (IFN-γ). Además, parece ser que el Fe es componente de metaloenzimas y es importante en la formación de ROS y enzimas clave durante el proceso de “explosión respiratoria” que se da durante la fagocitosis.

Los linfocitos humanos producen varias proteínas cruciales para la regulación de los niveles de Fe, la ferritina, que actúa como un órgano de almacenamiento de hierro (reteniendo el mismo cuando hay demasiado en el cuerpo o liberándolo cuando hay deficiencia), y la ferroportina, que es la “puerta de salida” del Fe de las células (de nuevo liberándolo o reteniéndolo cuando es necesario). El hecho de que los linfocitos tengan ambas proteínas les confiere el potencial para “mover” fácilmente el compartimento de almacenamiento de Fe, característica perfecta para ejercer un papel importante en la homeostasis del Fe. Por otra parte, recientemente se ha profundizado en el conocimiento de la hepcidina, proteína clave en la regulación de los niveles de Fe del cuerpo y que es sintetizada por los propios linfocitos. La hepcidina, además, afecta a la multiplicación linfocitaria, lo que ocurre, por ejemplo, durante una infección, mostrando que la regulación del Fe intraleucocitario y el del organismo está altamente relacionado. La hepcidina durante una infección cierra la “puerta” a través de la cual sale Fe de la célula (ferroportina), reduciendo la disponibilidad de Fe en el plasma sanguíneo y ayudando así a controlar la infección, dado que las bacterias necesitan Fe para dividirse. De hecho, en relación con el ejercicio se ha demostrado que el entrenamiento de alta intensidad incrementa significativamente los niveles de hepcidina generando un aumento significativo de IL-6 y hierro plasmático [2].

Datos acumulados desde varias investigaciones muestran que el ejercicio en sí mismo no podría conducir a una verdadera deficiencia de hierro, o lo que muchos han denominado “anemia deportiva”, en un atleta saludable con una adecuada ingesta diaria de hierro. La mayor predisposición de anemia por deficiencia de hierro en atletas femeninas jóvenes puede no ser el ejercicio mismo, sino probablemente un resultado de elecciones dietéticas impertinentes, ingesta de hierro reducida y la menstruación. Estos factores pueden inducir deficiencia de hierro o anemia en la población general [4]. Sin embargo, el ejercicio afecta leventemente el metabolismo del hierro generando un balance bajo o sub-óptimo, aunque los mecanismos son poco conocidos y sólo existen ciertas conjeturas o análisis de metabolismo que proponen ciertas explicaciones (por ejemplo, una de las hipótesis postula al incremento en óxido nítrico producido por el ejercicio como un mecanismo que podría contribuir a un rendimiento sub-óptimo del metabolismo del hierro) [5].

La influencia del Fe sobre las funciones inmunitarias de tipo innato y adaptativo, ya sea debido a su participación en mecanismos antioxidantes o no, también se ha demostrado por la disminución de ciertas respuestas en población deficitaria de Fe. Concretamente, respecto a la respuesta innata, se ha observado como personas con aporte insuficiente de Fe presenta menor capacidad fagocítica y menor proporción de neutrófilos circulantes. En referencia a la respuesta adaptativa, el bajo aporte de Fe induce un descenso en la capacidad proliferativa por interferencia en la translocación y activación de la proteína cinasa C (PKC), disminución de mensajeros secundarios como el PIP2, menor capacidad de producción de citocinas como TNFα e IL-2, pero sin afectar la síntesis de anticuerpos.

Finalmente, debe considerase que los dos extremos que existen en el estado nutricional de Fe, déficit y sobrecarga, ejercen efectos nocivos sobre la inmunidad innata y adquirida y por ello se aconseja que este elemento puede constituir un arma de doble filo. Así, como se ha mencionado, el déficit de Fe impide de forma selectiva la proliferación linfocítica, en concreto de la subpoblación Th1, sin afectar los linfocitos Th2, disminuye la respuesta de hipersensibilidad retardada (DTH) y modifica la actividad fagocítica, ya que numerosas metaloenzimas que contienen Fe como la mieloperoxidasa de los neutrófilos y catalasa, entre otros, se halla implicadas en la destrucción bacteriana. Por el contrario, el exceso de Fe es tóxico para las propias células del organismo ya que produce peroxidación de membranas celulares y de orgánulos intracelulares. Además la sobrecarga de Fe genera inmunosupresión ya que disminuye la capacidad proliferativa de linfocitos Th y Tc, y aumenta la actividad de los linfocitos Treg. En condiciones normales el Fe presente en el organismo es superior al que requieren los microorganismos, pero se encuentra ligado a proteínas y no está disponible para el crecimiento bacteriano. Por el contrario, cuando se presenta una situación de exceso de hierro se favorece la proliferación bacteriana [3].

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Referencias

[1] Wang J & Pantopoulos K. (2011). Regulation of Cellular Iron Metabolism. Biochem J. 434(Pt 3): 365–381.

[2] Peeling P, Dawson B, Goodman C, Landers G, Wiegerinck ET, Swinkels DW & Trinder D. Effects of Exercise on Hepcidin Response and Iron Metabolism during Recovery. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 19 (6): 583-597.

[3] Díaz V. (2011). Regulation of Iron Metabolism and Exercise. Medicina Sportiva, Vol. 15 Issue 4, p 230.

[4] Mustafa A & Cagri C. (2013). Iron Metabolism and Importance of Iron in Exercise. International Journal of Academic Research, Vol. 5 Issue 4, p 222.

[5] Qian ZM. (2002). Nitric Oxide and Changes of Iron Metabolism in Exercise. Biol Rev Camb Philos Soc. 77 (4): 529-536.

[6] http://themedicalbiochemistrypage.org/heme-porphyrin.php

LINK ORIGINAL: http://g-se.com/es/suplementacion-deportiva/blog/hierro-metabolismo-y-sistema-inmunitario 

Suplementación con Cafeína - Serie Uno; 

Metabolismo

1. Características Generales

La cafeína es un alcaloide, también conocida como 1,3,7-trimetilxantina, la cual que se encuentra en ciertas plantas, notablemente en Camelia sinensis, coffea sp., Theobroma cacao L. y bebidas derivadas de éstas. Bioquímicamente, se la considera un antagonista de los receptores de adenosina A1 y A2, un inhibidor de la fosfodiesterasa y un estimulante del sistema nervioso central, que afecta el sistema cardiovascular y produce diuresis. Sus acciones son similares a las de la teofilina, pero menos potentes [1].

Figura 1. Estructura química de la Cafeína

La cafeína es la droga recreacional más ampliamente usada en el mundo, así que es difícil evaluar su efecto de manera aislada; por lo tanto, diferentes grupos de investigación han estudiado sus efectos a partir de la ingesta de café o bebidas con cafeína. Su popularidad se debe principalmente a sus efectos psicoactivos y levemente disociativos, aunque también es utilizada como un analgésico adyuvante en combinación con medicamentos anti-inflamatorios no esteroideos y paracetamol (acetaminofén) [2]. Además, de la mayoría de suplementos dietarios etiquetados para “perder peso” muchos incorporan una combinación de ingredientes que incluyen cafeína. Recientemente, algunos estudios han sugerido que la cafeína tiene un importante rol neuroprotector con un potencial tratamiento para el Parkinson [3], además de exhibir un efecto inhibidor de la acumulación de lípidos en hepatocitos [4]. Estos y muchos otros aspectos relacionados con el metabolismo de la cafeína serán analizados en una serie de Blogs que tendrán como objetivo evaluar la verdadera eficacia de la suplementación con Cafeína en el ser humano.

2. Metabolismo

La cafeína es casi completamente metabolizada, siendo solamente un 3% o menos excretada sin cambios en la orina. De hecho, la ruta principal del metabolismo de la cafeína en humanos (70-80%) es la vía de desmetilación en el nitrógeno 3 (3-N-demethylation) para producir paraxantina, también como conocida como 1,7-dimetilxantina o 17X [5]. Esta reacción es llevada a cabo por el citocromo P450 1A2 (CYP1A2) en el hígado. Experimentos con microsomas hepáticos humanos estiman que la desmetilación en 1-N para producir teobromina representa aproximadamente 7-8% del metabolismo de la cafeína, de la misma manera que la desmetilación en 7-N para producir teofilina se encuentra en una tasa entre 7-8%. El 15% restante de la cafeína sufre una hidroxilación en C-8 para formar ácido 1,3,7-trimetilúrico.

CYP1A2 es responsable de más del 95% del metabolismo primario de la cafeína. Por lo tanto, la cafeína es usada como un medicamento prueba para analizar la actividad de CYP1A2, con las tasas relativas de metabolitos excretados en la orina como un indicador del flujo a través de las diferentes partes de la vía. Además de paraxantina, los principales metabolitos en la orina provenientes de la cafeína son 1-metilxantina, ácido 1-metilúrico, 5-acetilamino-6-formilamino-3-metiluracilo (AFMU) y ácido 1,7-dimetilúrico. Éstos son formados por el metabolismo secundario de la paraxantina a través de la acción de CYP1A2, CYP2A6, N-acetiltransferasa 2 (NAT2) y xantina oxidasa (XDH). Estudios in vitro en líneas celulares muestran un involucramiento de CYP2E1 en la formación de teobromina y teofilina, mientras que estudios con proteínas recombinantes en microsomas no soportan dicha apreciación y en vez de eso sugieren que dicha isoenzima contribuye a la formación de ácido 1,3,7-trimetilúrico. Igualmente, experimentos con microsomas han mostrado que otras isoenzimas de sistema enzimático del citocromo P450 oxidasa también participan en el metabolismo primario de la cafeína (ej. CYP2C8, CYP2C9 y CYP3A4). La figura 2 muestra los principales genes involucrados en el metabolismo de la cafeína y los productos predominantes de dicho proceso.

Figura 2. Genes relacionados con el metabolismo de la Cafeína en seres humanos. Tomado de:http://www.pharmgkb.org/pathway/PA165884757

La cafeína tiene una vida media de 4 – 5 horas, la cual puede prolongarse en pacientes con enfermedades hepáticas, infantes y neonatos (hasta más de 100 horas), o durante el embarazo. Por otro lado, fumar incrementa la excreción de cafeína debido a las acciones estimulantes de la nicotina y otros componentes del cigarrillo sobre CYP1A2 [6]. Ahora bien, la administración de cafeína ha mostrado incrementar de una manera dosis dependiente el metabolismo energético basal en humanos adultos sanos y con sobrepeso. A pesar de los datos conflictivos que se presentan en la actualidad, se ha aceptado de manera general que la cafeína estimula efectivamente el sistema nervioso central e incrementa el metabolismo basal en humanos. Pero, ¿de dónde provienen éstos efectos fisiológicos?

Una vez la cafeína alcanza el torrente sanguíneo pasa rápidamente a los tejidos periféricos y al cerebro, ya que no se acumula en sangre ni se almacena en el organismo. Al encontrarse en el interior de la célula cumple con su primer rol metabólico al inhibir competitivamente la fosfodiesterasa (PDE), enzima que degrada el AMP cíclico (AMPc). De esta manera, la ingesta de cafeína permite una acumulación de AMPc, el cual es un segundo mensajero típico de vías metabólicas ligadas a receptores de membrana acoplados a proteína G y considerado un excitador metabólico celular. Dicha apreciación se debe a que una vez se incrementa la concentración de AMPc en el citoplasma, se activa la proteína cinasa dependiente de AMPc (PKA), la cual activa corriente abajo una serie de enzimas reguladoras y factores de transcripción (ej. AMPK y CREB) que en últimas incrementan el gasto energético (aumentan el metabolismo basal) y la oxidación de ácidos grasos. La figura 3 describe los fenómenos fisiológicos descritos anteriormente.

Figura 3. Efecto de la cafeína sobre la fosfodiesterasa y el metabolismo energético basal. La cafeína y sus xantinas derivadas inhiben la degradación de AMPc, al actuar como antagonista competitivo de la fosfodiesterasa. Un incremento de AMPc intracelular activa PKA y su cascada de señalización, lo cual estimula la activación de AMPK, CREB y otros reguladores energéticos celulares. Abreviaciones: norepinefrina (NE), receptor acoplado a proteína G (GCPR), adenilato ciclasa (AC) y fosfodiesterasa (PDE). Tomado de [7].

Paralelamente, al alcanzar y cruzar la barrera hematoencefálica, la cafeína actúa como antagonista de receptores adrenérgicos A1 y A2, lo cual detiene el efecto inhibidor de la adenosina sobre el sistema nervioso central. Esto causa que la actividad cerebral sea mayor que la línea base; a medida que el cerebro es estimulado, más dopamina, norepinefrina y glutamato (neurotransmisores estimulantes) son liberados, lo cual explica los efectos estimulantes de la cafeína (Ver figura 4).

Figura 4. Mecanismo que explica como la cafeína “despierta” las neuronas, basado en el trabajo de Lindskog et al. A. Ausencia de cafeína. Tras la activación de los receptores adrenérgicos 2A, la adenosina incrementa la actividad de la adenilato ciclasa, permitiendo la formación de AMPc y la activación de PKA. Esta enzima activa la proteína fosfatasa 2A, la cual permite la desfosforilación de la fosfoproteína neuronal regulada por dopamina y AMPc (DARPP-32) en el residuo de treonina 75 (T75). PKA también fosforila otras proteínas. Finalmente, ésta fosforila a DARPP-32 en T34, permitiendo la inhibición de proteína fosfatasa 1, lo cual impide la desfosforilación de otros objetivos proteicos. B. El bloqueo parcial de los receptores adrenérgicos 2A por bajas concentraciones de cafeína reduce la formación de AMPc y la activación de PKA, al mismo tiempo que se disminuye la activación de proteína fosfatasa 2A. El incremento en el estado de fosforilación de DARPP-32 en T75 convierte a ésta proteína en un inhibidor de PKA. Lo anterior amplifica los efectos de la cafeína a través de un ciclo de reacciones positivo (positive feedback loop). CGS 21680, butirolactona, ácido okadaico y SCH 58261 son drogas que fueron usadas por Lindskog et al. para estudiar estas vías de señalización. Las flechas y barras más gruesas y oscuras indican mayores niveles de actividad. Tomado de [8].

Otro segundo mensajero que incrementa considerablemente su concentración tras el ingreso de cafeína a la célula es el ión calcio (Ca2+). Primero debemos tener claro que los receptores de rianodina (RyRs) son el mayor mediador celular de la liberación de Ca2+ mediada por Ca2+ (calcium-induced calcium release - CICR), siendo el principal canal de Ca2+ que se encuentran en varios tejidos excitables como el muscular y el neuronal. Ahora bien, entre sus principales agonistas se encuentra las xantinas, como la cafeína, quienes activan los RyRs al potenciar la sensibilidad al Ca2+ intracelular. De hecho, concentraciones en el rango milimolar son suficientes para activar los RyRs, por lo que altas concentraciones de cafeína (5 mmol/L) causan un incremento pronunciado (desde micromolar a picomolar) en la sensibilidad de los RyRs al Ca2+, de manera que las concentraciones basales de Ca2+ se vuelven activadoras del proceso a través de CICR. Recordemos que el Ca2+ es un segundo mensajero de fundamental importancia en el metabolismo humano, ya que regula procesos como la contracción muscular, el metabolismo energético, apoptosis, proliferación, fertilización, aprendizaje y memoria, exocitosis, entre muchas otros [10]. De ésta manera, es común encontrar en investigaciones científicas relacionadas con la fisiología muscular y el rendimiento deportivo la inclusión de cafeína como potenciador de Ca2+ citoplasmático y el análisis diferencial de éste último como indicador de daño celular o la intervención de otras posibles vías metabólicas reguladas por éste ión [11].

Teniendo claras las rutas metabólicas más conocidas que se relacionan directamente con la administración de cafeína, en nuestro próximo blog abordaremos los efectos principales y aquellos mitos ligados a la suplementación con cafeína desde tres macro-puntos de vista; el rendimiento deportivo, el rendimiento cerebral y el rendimiento cardiovascular.

REFERENCIAS

[1] Cammack R. (2006). Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology - Revised Edition. Oxford UniversityPress.

[2] Sawynok J. (2011). Methylxanthines and pain.HandbExpPharmacol(200):311-329

[3]. Prediger RD. (2010). Effects of caffeine in Parkinson's disease: from neuroprotection to the management of motor and non-motor symptoms.J AlzheimersDis.20 Suppl 1: S205-220

[4] Hai Yan Quan, Do Yeon Kim & Sung Hyun Chung. (2013). Caffeine attenuates lipid accumulation via activation of AMP-activated protein kinase signaling pathway in HepG2 cells. BMB Reports 2013; 46(4): 207-212

[5] Kot M & Daniel WA.(2008). Caffeine as a marker substrate for testing cytochrome P450 activity in human and rat.Pharmacol Rep. Nov-Dec;60(6):789-797.

[6] Faber MS & Fuhr U. (2004). Time response of cytochrome P450 1A2 activity on cessation of heavy smoking. Clin Pharmacol Ther. Aug;76 (2): 178-184.

[7] Vaughan RA, Conn CA & Mermier CM. (2014). Effects of Commercially Available Dietary Supplements on Resting Energy Expenditure: A Brief Report. ISRN Nutrition Volume 2014, Article ID 650264, 7 pages

[8] Vaugeois JM. (2002). Signal transduction: Positive feedback from coffee. Nature 418, 734-736

[9] http://www.pharmgkb.org/pathway/PA165884757#tabview=tab0&subtab=

[10] Krebs J & Michalak M. (2007). Calcium: A Matter of Life or Death. Elsevier ISBN: 978-0-444-52805-6, Italy.

[11] Bonilla DA. (2013). Principios Metabólicos de los Efectos de la Suplementación con Creatina sobre el Rendimiento Deportivo. PubliCE Standard. http://g-se.com/es/org/db-sport-supplementation/articulos/principios-metabolicos-de-los-efectos-de-la-suplementacion-con-creatina-sobre-el-rendimiento-deportivo-1601

Autor: Diego A. Bonilla - DBSS G-SE 

http://g-se.com/es/org/db-sport-supplementation/blog/suplementacion-con-cafeina-serie-uno-metabolismo

L-Glutamina; Suplementación y Bases Metabólicas relacionadas con el Ejercicio

1. Introducción

La L-Glutamina es el aminoácido libre más abundante en el tejido sanguíneo y muscular. Nutricionalmente está clasificado como un aminoácido no esencial, debido a que nuestro cuerpo lo puede sintetizar a partir de otros aminoácidos. La L-Glutamina está involucrada en diferentes funciones como la proliferación y desarrollo celular, el balance ácido base, el transporte de iones amonio entre tejidos, donación de esqueletos de carbono para la gluconeogénesis, participación en el sistema antioxidante, entre otros. Ahora bien, un individuo de 70 Kg presenta cerca de 70-80 g de L-Glutamina, distribuida en diversos tejidos corporales, y una concentración sanguínea entre 500 y 700 μmol/L. Sin embargo, tanto la concentración de L-Glutamina tisular como sanguínea puede ser influenciada por la actividad de la glutamina sintetasa o de la glutaminasa. Así, algunos tipos de células como las del sistema inmune, riñones e intestino presentan una elevada actividad de glutaminasa siendo así considerados como tejidos consumidores de L-glutamina. Por otro lado, el músculo esquelético, los pulmones, hígado, cerebro y posiblemente el tejido adiposo tienen elevada actividad de la enzima glutamina sintetasa y por lo tanto son considerados como tejidos sintetizadores de L-glutamina. Cuantitativamente, el tejido principal que sintetiza, almacena y libera L-glutamina es el tejido muscular esquelético. La taza de síntesis de L-glutamina en dicho tejido es de aproximadamente 50 mmol/h, siendo mayor que la de cualquier otro aminoácido. De esta manera, la elevada capacidad de síntesis y liberación de L-glutamina, principalmente en situaciones en las que aumenta su demanda por otros órganos y tejidos, confiere al músculo esquelético un papel metabólico esencial en la regulación de la glutaminemia [4].

2. Efecto del Ejercicio sobre el metabolismo de la L-Glutamina

Inicialmente, el ejercicio promueve una acelerada liberación de L-glutamina desde el tejido muscular, lo que aumenta la concentración plasmática de éste aminoácido. Dicho incremento es transitorio y es debido a la elevada síntesis de amonio proveniente de la desaminación de monofosfato de adenosina (AMP) para producir monofosfato de inosina (IMP), éste último proceso se debe a la alta demanda de ATP durante la contracción muscular. Una marcada reducción en la glutaminemia puede ser observada cuando el ejercicio es realizado por más de una hora, de manera que la magnitud del tiempo de disminución de L-glutamina depende del tipo de deporte practicado. Así, como ocurre con otros aminoácidos, el metabolismo de la L-glutamina en el tejido muscular puede ser alterado por el tipo de ejercicio que se lleve a cabo. Por ejemplo, un estudio mostró que individuos ejercitándose a una intensidad del 70% de su VO2máx presentan un aumento en la concentración muscular de L-glutamina desde 18.9 mmol/L a 23.6 mmol/L, aunque con el proseguimiento del protocolo de ejercicio la concentración de L-glutamina fue disminuyendo. En otra investigación que utilizaba un programa de ejercicio mayor a 3 horas a un 50% de VO2máx se evidenció que la concentración de L-glutamina muscular disminuyó de 21.6 mmol/L a 14.3 mmol/L [3]. Dentro de los mecanismos que conllevan a la reducción de las concentraciones de L-glutamina plasmática y muscular, durante y después de ejercicio físico prolongado, se destaca el aumento en la concentración de cortisol, el cual estimula tanto el eflujo de L-glutamina muscular como la captación de la misma por el hígado. De éste modo, la mayor disponibilidad de L-glutamina en el hígado junto la disminución de las reservas de glucógeno hepático y el aumento en la concentración de cortisol estimulan la gluconeogénesis hepática a partir del esqueleto carbonado de la L-glutamina. Se ha postulado la hipótesis de que el aumento en la captación de L-glutamina por el hígado puede servir para sintetizar el principal antioxidante celular no enzimático, el glutatión (GSH), por medio de una liberación de glutamato. El tejido hepático representa la principal fuente de éste antioxidante durante el ejercicio, ya que al aumentar la cantidad de especies reactivas de oxígeno se podrían estimular los mecanismos de síntesis de antioxidantes.

Otro mecanismo implicado en la disminución de la glutaminemia durante el ejercicio prolongado se relaciona con el aumento en la concentración de lactato sanguíneo, el cual altera el pH de la sangre (acidosis metabólica) y consecuentemente conduce a una mayor captación de L-glutamina por los riñones. Cuanto más intenso es el ejercicio mayor es la producción de iones hidrógeno (H+) y por lo tanto la demanda de los riñones para ejercer su acción buffer contra la acidosis. La eliminación de los iones H+ por los riñones utiliza el amoníaco proveniente de la L-glutamina. Dichas moléculas de amoníaco escapan de las células al túbulo renal por un proceso de difusión pasiva y se unen a los protones H+ para formar iones amonio (NH4+). La excreción de iones H+ ayuda a la manutención del balance ácido/base.

Además de lo anterior, un aumento en la captación de L-glutamina por células del sistema inmune, tales como linfocitos, macrófagos y neutrófilos, puede colaborar en la disminución en la glutaminemia inducida por el ejercicio físico, ya que éstas células utilizan L-glutamina como principal sustrato energético [3], por lo tanto la biodisponibilidad de éste aminoácido es importante para la funcionalidad del sistema inmune. Sesiones de ejercicio exhaustivo sin la preparación requerida al igual que programas de entrenamiento excesivamente demandante (over-training) pueden provocar agotamiento de los depósitos de L-glutamina; tal efecto es mediado por una reducción en la síntesis muscular de L-glutamina y por una mayor captación de ésta última por células hepáticas y del sistema inmune. Por el contrario, el entrenamiento óptimo funcional está ligado a un mejoramiento en el balance de L-glutamina, razonablemente a través de un aumento en la liberación de L-glutamina equilibrándose con la excreción después de sesiones de ejercicio suave o moderado (mild exercise). El impacto de diferentes tipos de ejercicio sobre la disponibilidad de L-glutamina y la inmunocompetencia han sido evaluados en humanos, aunque se presentan algunas incertidumbres que generan la necesidad de realizar más estudios clínicos [1].

En conclusión, el entrenamiento moderado juega un rol positivo en el mantenimiento de la salud, al menos en parte por medio de una mayor disponibilidad de L-glutamina, mientras que está demostrado que el entrenamiento exhaustivo (over-training) reduce considerablemente la concentración plasmática de L-glutamina permitiendo posiblemente la inmunosupresión. En la siguiente tabla quiero enfatizar las diferencias en ciertos marcadores clínicos en relación al tipo de entrenamiento, claramente observamos la variación en la concentración de L-glutamina dependiendo del tipo de ejercicio.

A manera de resumen, Agostini & Biolo [1] diseñaron el siguiente esquema en el cual se pueden observar las variables principales (actividad física e inactividad) que intervienen en las concentraciones plasmáticas y tisulares de L-glutamina.

3. Posibles Efectos de la suplementación con L-Glutamina

Actualmente existe discordia acerca de si la suplementación con L-glutamina presenta algunos de los efectos que se señalan a continuación debido a la falta de respaldo científico y experimental; sin embargo, menciono los efectos por los cuales es un suplemento dietario tan conocido, para posteriormente analizarlos metabólicamente.

-Mejoramiento del balance ácido/base.

-Incremento de procesos anabólicos musculares y por lo tanto aumento en la síntesis de proteína muscular.

-Aceleración de la recuperación muscular.

-Disminución en la aparición de lesiones y/o infecciones debido a la prevención de inmunosupresión después del ejercicio.

-Rápida restauración del balance hídrico.

-Aumento en la concentración de glucógeno muscular.

-Debemos tener claro que la concentración corporal de L-glutamina también incrementa tras la suplementación.

4. Bases Metabólicas que posiblemente justifican los efectos de la ingesta de L-Glutamina

A continuación intentaré evaluar de manera entendible los conceptos actuales que explican, al menos parcialmente, algunos de los efectos de la administración de L-glutamina descritos anteriormente.

4.1. Prevención de lesiones, recuperación muscular y atenuación de la inmunosupresión post-ejercicio

La glutaminasa es la enzima clave para la utilización de L-glutamina que permite la producción de sustratos energéticos (ej., α-cetoglutarato y piruvato) y aminoácidos (ej., glutamato, aspartato y alanina). En particular, la L-glutamina es utilizada por las células en división rápida como los enterocitos y las células inmunológicas, especialmente linfocitos o monocitos. La importancia de su rol en la activación y regulación del sistema inmune ha sido investigada desde varios modelos. Teniendo en cuenta que la glutaminasa es expresada en la membrana celular de los neutrófilos en humanos y que ésta es específicamente activada en células inmune con el objetivo de proveer sustratos requeridos para la proliferación, estudios in vitro han mostrado que cultivos de células inmunológicas utilizan mayoritariamente L-glutamina entre otros aminoácidos, al punto tal que la conversión de L-glutamina a glutamato, aspartato, alanina y piruvato representa el 85% del uso total de L-glutamina en el cultivo de células [1]. De ésta manera, el metabolismo de la L-glutamina provee los precursores e intermediaros necesarios para la proliferación de células inmunitarias y la síntesis de proteínas involucradas en dicho mecanismo.

Para comprensión de la siguiente explicación, resumiré brevemente algunas de las proteínas involucradas en el proceso inflamatorio que está relacionado concretamente con la recuperación muscular. La activación del mecanismo inflamatorio tiene inicio con la (a) síntesis y liberación de sustancias vasodilatadoras, como la prostaglandina E2 (PgE2) y las citoquinas pro-inflamatorias, como el factor de necrosis tumoral (α-TNF) y la interleucina (IL) 1β, que por su acción inducen a (b) la síntesis de interleucina (IL)-6, primer marcador de la reacción de fase aguda, (c) estimula la formación de proteínas específicas, también de fase aguda, como la proteína C reactiva (CRP), hecho que aumenta la (d) producción de citoquinas anti-inflamatorias e inhibidores de citoquinas. Inicialmente neutrófilos y, posteriormente, monocitos y linfocitos son activados, migrando a la zona de la lesión (e) por medio del sistema sanguíneo, donde inicia (f) la reparación de la lesión tisular con la síntesis de enzimas proteolíticas y especies reactivas de oxígeno, especies reactivas de nitrógeno y radicales libres. Por medio de la liberación de citoquinas y moléculas señalizadoras intercelulares, el proceso inflamatorio regula y responde a la adaptación celular. El equilibrio entre la síntesis de citoquinas pro y anti-inflamatorias puede aumentar la protección de las células a nuevos factores de estrés. Además, la intensidad del proceso inflamatorio está relacionada al grado de la lesión tisular. De esta forma, la elevada cantidad de lesiones inducidas por el ejercicio físico de carácter exhaustivo promueve una respuesta inflamatoria intensa, aumentando principalmente la liberación de citoquinas pro-inflamatorias, tales como α-TNF. Ésta citosina es sintetizada primariamente por macrófagos y otros tipos de células, incluyendo las células musculares. Dos receptores específicos de membrana, TNF-R1 y TNF-R2, median las respuestas celulares de α-TNF. Aunque el músculo esquelético expresa ambos receptores, experimentos indican que TNF-R1 está más relacionado con las respuestas catabólicas inducidas por α-TNF, una vez que ésta citoquina regula la activación de una subunidad citosólica de transcripción denominada factor nuclear Kappa B (NF-kB). NF-kB está en el citoplasma de las células musculares en forma inactiva, debido a que se encuentra ligado a un dímero de acción inhibitoria, I-kBα. El α-TNF o el estrés oxidativo celular estimulan la ubiquitinación (ligación con residuos de otras proteínas) y la fosforilación de I-kBα y, posteriormente, su degradación por el proteosoma 26S. En ausencia de I-kBα, NF-kB es activo y se transloca al núcleo de la célula. Una vez en el núcleo, en pocos minutos NF-kB se liga a una región promotora del ADN e inicia el proceso de transcripción de genes para diversas citoquinas pro-inflamatorias y proteínas apoptóticas (que regulan la muerte celular programada), lo que aumenta la actividad inflamatoria y la producción de especies reactivas de oxígeno por neutrófilos y macrófagos [3]. De acuerdo con algunos autores, el elevado estado inflamatorio puede aumentar un edema en el tejido muscular y la sensación de dolor muscular tardía (DOMS – delayed onset muscle soreness) perjudicando así la reparación celular. Ahora bien, Cruzat (2008) [3] reportó en un estudio con ratas suplementadas con L-glutamina y un dipéptido de glutamina/alanina (DIP en la gráfica) sometidas a un protocolo de ejercicio intenso una disminución significativa en los niveles de amonio, PgE2y α-TNF en comparación con el grupo control. La siguiente gráfica expresa dicha conclusión:

Adicionalmente, la inhibición de las vías de señalización intracelular tales como la de la proteína cinasa activada por mitógenos (MAPK) y NF-kB, también se han indicado como un mecanismo implicado en la protección contra la apoptosis desempeñado por las proteínas de choque térmico (HSPs – Heat Shock Proteins). Así, tanto la vía MAPK como la de NF-kB al ser inhibidas reducen la activación de las señales de traducción y la expresión de citoquinas pro-inflamatorias, tales como IL-1β y α-TNF [4]. La L-glutamina puede modular la activación de las HSPs (HSP 70, HSP 72, HSP 25, HSP 27) que están relacionadas con la respuesta anti-apoptótica celular. La activación de esas proteínas corresponde a una de las principales vías de señalización que contribuyen al aumento en la capacidad de la célula para sobrevivir a alteraciones en su homeostasis generados por exposición a agentes estresantes, como radiación ultravioleta (UV), calor, agentes infecciosos y especies reactivas de oxígeno. Evidencia experimental indica que un aumento en la disponibilidad de L-glutamina en las células puede aumentar la expresión de las HSPs, lo que otorga a la célula una mayor capacidad para resistir las lesiones [7]. Igualmente, el efecto de la L-glutamina en el incremento de la expresión de HSPs ocurre de manera dosis-dependiente, pues son necesarias mayores concentraciones de acuerdo con la intensidad del proceso, hecho que probablemente está relacionado con la necesidad de la célula para mantener su protección y, consecuentemente, sobrevivir a condiciones de estrés. El posible mecanismo que relaciona la L-glutamina con las HSPs involucra los homotrímeros del factor transcripcional de choque térmico, los cuales al ser activados por señales extracelulares se translocan al núcleo y se unen a lugares específicos de la región promotora de los genes de HSPs, denominados elementos de choque térmico [4].

4.2. Balance hídrico, síntesis de proteína y glucógeno muscular

Hormonas como la insulina y los factores de crecimiento similares a la Insulina (IGFs) estimulan el transporte de L-glutamina al medio intramuscular, mientras que los glucocorticoides (ej., cortisol) estimulan la liberación de L-glutamina al medio extracelular. Considerando que el gradiente transmembranal a través de la célula muscular debe ser elevado para la L-glutamina, su difusión libre a través de la membrana celular está restricta. De esa forma, la L-glutamina necesita ser transportada de forma activa al interior de las células, por medio de un sistema dependiente de sodio que utiliza la energía del ATP para las modificaciones estructurales de la Na+/K+-ATPasa. De entre los 20 aminoácidos, el transporte de L-glutamina a través de la membrana celular es el más veloz [4]. La L-glutamina, al ser transportada al citoplasma celular, promueve simultáneamente la absorción de agua y la liberación de ión potasio (K+), hecho que aumenta el estado de hidratación celular o hinchamiento celular (cell swelling) [Ver figura abajo]. Aunque todavía es controvertido, el aumento de volumen celular puede estimular la síntesis de proteínas, que se considera una señal anabólica, además de generar también un incremento en la síntesis de glucógeno muscular.

5. ¿Cómo suplementarse con Glutamina?

Dependiendo de los objetivos personales existen las siguientes pautas [8]:

5.1. Aumento de fuerza y masa muscular: Desde 500 mg hasta 10 g al día o también desde 10 hasta 100 mg / kilo de peso. Cuando es más de una vez al día; 30 minutos antes y 60 minutos después del entrenamiento, aunque algunas personas aseguran buenos resultados inmediatamente antes de dormir.

5.2. Esfuerzos del metabolismo aeróbico: desde 500 mg hasta 5 g al día o también desde 10 hasta 50 mg / kilo de peso. Generalmente 90 minutos después del entrenamiento.

5.3. Recuperación de Tejidos: desde 500 mg hasta 5 g al día o también desde 10 hasta 50 mg / kilo de peso. En cualquier momento, fuera de las comidas.

Existen algunos productos comerciales que combinan L-glutamina con otras sustancias, como por ejemplo:

L-Glutamina + Taurina: potencia su acción voluminizadora de la célula.

L-Glutamina + Monohidrato de Creatina: proporciona energía y recuperación muscular.

L-Glutamina + β-hidroxi-β-metilbutirato (HMB): busca el máximo de efecto anticatabólico.

6. ¿Es segura la suplementación con L-Glutamina?

Solamente porque una sustancia es un nutriente no puede asumirse que su uso es totalmente seguro, especialmente en dosis farmacológicas dadas a pacientes que no presentan deficiencia de éste metabolito. Sin embargo, se ha encontrado que la L-glutamina se absorbe de manera segura en el yeyuno. La ingestión aguda de L-glutamina en dosis de 0.1 and 0.3 g/kg de peso no han mostrado evidencia clínica de toxicidad. También, después de una dosis de 0.285 y 0.570 g/kg peso corporal/día de L-glutamina no tuvo efectos nocivos después de 5 días de suplementación en sujetos normales [6]. Ingestas crónicas de L-glutamina de 20 – 30 gramos parecen no tener un efecto dañino en la salud de humanos adultos, como lo reportó un estudio en el cual atletas consumieron 28 g de L-glutamina cada día durante 14 días. Además, se ha reportado que dosis máximas de 0.65 g/kg peso corporal de L-glutamina (en solución o suspensión) han sido toleradas por pacientes y no generaron cambios anormales en los niveles plasmáticos de amonio [5]. La dosis usada para provocar un efecto positivo sobre el balance del nitrógeno es considerablemente grande, 0.2 - 0.6 g/kg peso corporal por día [6].

La mayoría de los estudios de infusiones intravenosas de L-glutamina en voluntarios saludables no ha reportado problemas de salud. Sin embargo, postulados teóricos señalan una posible estimulación en el crecimiento tumoral tras la ingesta de L-glutamina. Estudios in vitro muestran un incremento significativo en la toxicidad tras la administración de L-glutamina en linfocitos periféricos de pacientes con Alzheimer o Síndrome de Down en comparación con el mismo tipo de células de sujetos saludables [2]. Por tal motivo, se requiere de mayor investigación en ésta área de suplementación y el tipo de pacientes involucrados.

En conclusión, la L-glutamina parece ser segura en sujetos saludables que se ejercitan constantemente, al punto tal que sus efectos parecen involucrar ciertos desordenes metabólicos, enfermedades y condiciones humanas como:

- Síndrome del Intestino Corto

- Pancreatitis Aguda y Enfermedad Inflamatoria del Intestino

- Administración en Cuidados Intensivos

- Trasplante de Médula Ósea

- Uso en pacientes que asisten a sesiones de Radiación y Quimioterapia

- Procedimientos Post-operatorios

- Atenuación de los Efectos de Medicamentos contra el SIDA / VIH

Referencias

[1] Agostini F & Biolo G. (2010). Effect of physical activity on glutamine metabolism. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 13:58–64

[2] Buchman AL. (2001). Glutamine: commercially essential or conditionally essential? A critical appraisal of the human data. Am J Clin Nutr; 74:25–32.

[3] Cruzat VF. (2008). Efeito da suplementação com L-glutamina e L-alanil-L-glutamina sobre parâmetros de lesão muscular e de inflamação em ratos treinados e submetidos a exercício intenso de natação. [Dissertação Mestrado]. São Paulo: Faculdade de Ciências Farmacêuticas da USP. 141 p.

[4] Cruzat VF, Petry ER & Tirapegui J. (2009). Glutamina: Aspectos Bioquímicos, Metabólicos, Moleculares e Suplementação. Rev Bras Med Esporte – Vol. 15, No 5 – Set/Out

[5] Gleeson M. (2008). Dosing and Efficacy of Glutamine Supplementation in Human Exercise and Sport Training. J. Nutr. 138: 2045S–2049S

[6] Piattoly T. (2005). L-Glutamine Supplementation: Effects on Recovery from Exercise. [Master Dissertation]. Louisiana: The Departmente of Kinesiology at Louisiana State University.

[7] Sandres MM & Kon C. (1991). Glutamine is a powerfull effector of heat shock protein expression in drosophila Kc cells. Am J Cell Physiol; 146:180-90.

[8] Diccionario de la Suplementación - Felipe Isidro. Doctorando en Ciencias de la Actividad Física y el deporte. Especialista en Ejercicio Físico, Salud y Fitness en ANEF, Formación de Técnicos del Fitness (www.anefead.com). Master en Dirección y Gestión de Centros Educativos. www.felipeisidro.com

G-SE Link: http://g-se.com/es/org/db-sport-supplementation/blog/l-glutamina-suplementacion-y-bases-metabolicas-relacionadas-con-el-ejercicio 

Efectos de la Suplementación con L-Glutamina sobre la Recuperación Muscular

El presente documento es la Tesis con la que el Dietista y Nutricionista de la Universidad Estatal de Lousiana, y además Dietista Registrado por la American Dietetic Association, Tavis Piattoly obtuvo su título de Master of Science. Tavis Piattoly es actualmente Nutricionista Deportivo y Consultor de Nutrición para el equipo campeón del mundo New Orleans Saints (Santos de Nueva Orleans), para el New Orleans Hornets, y el St. Amant High School Athletics. Es el co-fundador y co-propietario de High School Sports Nutrition, LLC, una empresa de Consultoría en Nutrición Deportiva y una Empresa Educativa para atletas de secundaria, atletas de alto rendimiento y entrenadores de preparatoria.

En el presente estudio se sometieron sujetos a un protocolo de ejercicio exhaustivo mental y físicamente, debido a que dicho protocolo es esencial para analizar la recuperación post-ejercicio, especialmente después de 24 horas de reposo. El autor utilizó una bebida de carbohidratos con L-Glutamina contra una de carbohidratos solamente, inmediatamente después de repetidas series de ejercicio intenso, para determinar apropiadamente el incremento/disminución en el rendimiento.

El estudio se llevó acabo teniendo en cuenta la evidencia de estudios previos que soportan el uso de L-Glutamina para incrementar la función del sistema inmune, disminución de la inflamación, incremento de la masa muscular y su amplio uso benéfico en varias poblaciones clínicas; sin embargo, en años anteriores al estudio no habían sido evaluados concretamente los efectos de la ingesta de L-Glutamina tras una rutina específica de ejercicio de alta intensidad en humanos.

Los investigadores observaron una reducción significativo en el tiempo de recuperación en el grupo suplementado con L-Glutamina con respecto al grupo placebo. Además, aunque hubo una disminución significativa en la potencia máxima después de la serie de ejercicio exhaustivo en ambos grupos, parece que aquellos sujetos que recibieron L-Glutamina se recuperaron más rápido en un periodo de 24 horas de reposo y así incrementaron significativamente los valores de potencia máxima post-suplementación; a pesar de lo anterior, se debe tener en cuenta que el grupo tratado con L-Glutamina también tuvo mayores valores de potencia máxima durante la línea base en relación al grupo placebo.

Obviamente, la aceleración en el proceso de recuperación y fuerza muscular pueden ser benéficos para todo tipo de población que se ejercita continuamente, especialmente en individuos que llevan a cabo repetidas series de algún ejercicio, es por esto que ésta investigación aumento la comercialización de L-Glutamina, su inclusión en la mayoría de suplementos y sobre todo su uso!

En próximos días publicaré el archivo de Blog con el propósito de aclarar las posibles rutas metabólicas que intervienen en la relación suplementación con L-Glutamina / incremento del rendimiento deportivo; adicionalmente, se analizará la seguridad y los posibles efectos secundarios que dicha suplementación tenga en el cuerpo humano.

Cualquier información para posible desarrollo temático en futuros estudios los invito a contactarse con el MD, LDN, RD Tavis Piattoly tpiattoly@gmail.com

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L-Glutamina (ácido 5-amida glutámico, ácido α-aminoglutarámico, ácido 2-amino-4-carbamoilbutanoico)

Nombre trivial para la amida del ácido glutámico de fórmula H2N–CO–[CH2]2–CH(NH2)–COOH. Es un α-aminoácido quiral de símbolo Q, Gln o Glu(NH2) que se encuentra codificado durante la síntesis de proteínas por el codón CAA o CAG (anticodón: GUU). En los mamíferos, es un α- aminoácido no esencial, lo que significa que nuestro cuerpo lo puede sintetizar, y glucogénico. La D-Glutamina no es conocida por producirse naturalmente [1].

La L-Glutamina es sintetizada desde glutamato (especie ionizada del ácido glutámico) por una reacción de amidación. La Glutamina Sintetasa cataliza la formación de L-Glutamina en una reacción que requiere energía y por lo cual el ATP es hidrolizado a ADP y Pi (fosfato inorgánico) para permitir la formación de un metabolito intermedio conocido como γ-glutamilfosfato, el cual posteriormente recibe la adición del grupo amino con ayuda del grupo donador NH4+. La Glutamina Sintetasa es un punto de control central en el metabolismo del nitrógeno, debido a que la L-Glutamina funciona como un donador de grupos amino en la formación de muchos productos biosintéticos y por lo tanto es una reserva de grupos amonio, así la consecuente posición central de la Glutamina Sintetasa hace de ésta un control vital de éste proceso. De hecho, las glutaminas sintetasas mamíferas son activadas por α-cetoglutarato (un metabolito intermediario del ciclo de Krebs y la producción de energía), un producto de la desaminación oxidativa del glutamato; de esta manera, este control presume la prevención en la acumulación del amonio producida por ésta última reacción de desaminación oxidativa [2].

La L-Glutamina, además de ser un monómero para la construcción de las proteínas, es el sustrato preferido por la gluconeogénesis (ruta metabólica que produce glucosa desde compuestos que no son carbohidratos) en la corteza renal. Al igual que la L-Alanina, la L-Glutamina es sintetizada por el músculo esquelético en los estados de ayuno como un medio de exportar los grupos amino de los aminoácidos. En el riñón, los dos grupos amino de la L-Glutamina son removidos por la Glutaminasa y la Glutamato Deshidrogenasa produciendo iones amonio libres y α-cetoglutarato. Los iones amonio sirven como buffer de los ácidos excretados en la orina, mientras que el α-cetoglutarato se provee como sustrato para la gluconeogénesis. Como resultado de ésta conexión entre la generación la generación de iones amonio libres y α-cetoglutarato, la gluconeogénesis en el riñón incrementa significativamente durante condiciones de acidosis así como también durante el ayuno. La oxidación de α-cetoglutarato por medio del ciclo de ácidos tricarboxílicos o ciclo de Krebs produce oxalacetato, el cual después entra en la misma vía metabólica que usa nuestro cuerpo para producir glucosa desde lactato [3].

[1] Cammack R. (2006). Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology - Revised Edition. Oxford University Press.

[2] Voet D & Voet JG. (2011). Biochemistry Fourth Edition. John Wiley and Sons, Inc.

[3] Glew RH & Rosenthal MD. (2009). Medical Biochemistry Human Metabolism in Health and Disease. John Wiley and Sons, Inc.

G-SE Link: http://g-se.com/es/org/db-sport-supplementation/wiki/l-glutamina